摘 要：来自亥姆霍兹中心感染研究中心（HZI）以及达姆施塔特工业大学的研究人员发现C4BP免疫蛋白有可能适合用于运载活性药物.相关研究结果刊登在Journal of Molecular Biology杂志上.
C4BP免疫蛋白的空间结构跟蜘蛛很像,因为它也有8个臂.最近,来自亥姆霍兹中心感染研究中心（HZI）以及达姆施塔特工业大学的研究人员对这个蜘蛛结构体进行了详细的研究.这让科学家们有了非传统的想法——这个蛋白有可能适合用于运载活性药物,特别是特别是生物分子.
这个所谓的补充系统属于人体内先天免疫系统防御的一部分：超过60种不同的蛋白组成人体免疫系统的第一道防线,以此应对入侵的病原物.其中的一种蛋白就是C4b 结合蛋白（C4b binding protein,C4BP）.它在血液中参与免疫防御反应.只有确定了这个分子的空间结构后,才能让科学家们更好地了解这个蛋白是如何准确地执行其功能的,这些蛋白又是如何与其它分子发生互作的.因此,结构生物学家用X射线检测了该蛋白的结构形式,然后
通过计算机对它的空间结构进行重构.在最近的研究中,他们发现,这个蛋白具有8个臂,在某种程度上来说有点像蜘蛛.其中的7个臂是相同的,被叫做α链,而第8个臂与其它臂不同,被命名为β链.这个负责把这些侧链聚集在一起的蜘蛛结构体就是oligomerisation domain.研究人员对这种结构很有兴趣,因为它决定了这些臂的空间定位.
这种新发现的结构有可能产生2种变种.“然而,只有其中一种比较稳定.”文章的作者Thomas Hofmeyer说.文章的另一作者Dr. Stefan Schmelz 解释说,C4BP蛋白是十分稳定的,“即使用沸腾的温度对它进行处理也不能破坏它的结构.”通常情况下,人体蛋白在40°C条件下还能保持其结构.当然,人体的温度不可能高于这个温度,但是C4BP蛋白的稳定性有着完全不同的目的：“这是补充系统里所有成份都存在的情况,C4BP蛋白存在于血浆中.蛋白在血液流动过程中要经历巨大的剪切力.”“自噬体结构生物学”初级研究小组的组长Dr. Andrea Scrima解释说.因此,这些蛋白需要有高度稳定的结构来
应对这些外力.
现在,研究人员希望能对这种结构进行利用.他们的发现有利于分子物质的生物化学合成.在试管里进行复制,研究人员可以进行有针对性的改变：“我们可以用其它生物分子来代替7条α链.”达姆施塔特工业大学应用生物化学研究所的Harald Kolmar教授说.“我们可利用oligomerisation domain作为一个框架,然后用药物分子来组装.”以这种方式进行捆绑,可以让更多的有效成份直达靶标处.所用剂量有所下降,但是仍然能刺激免疫系统起作用.“因此,在未来,这可以避免疫苗供应不足的瓶颈,还可以减少副作用的产生.”
